El agua es fundamental para entender la dinámica molecular de las proteínas

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Todo el mundo lo sabe: las proteínas “viven” en un medio acuoso que fluctúa constantemente. Pocos lo tienen en cuenta. La mayoría de los libros de texto muestran las proteínas en una única conformación y “desnudas”. El “dogma” en bioquímica es una conformación (forma), una función. Este “dogma” es como el borracho que pierde las llaves y las busca debajo de la farola, porque allí hay luz. Tanto la función proteíca como su plegamiento y conformación están dominados por los efectos de las fluctuaciones del disolvente (que es polar en el caso del agua), como han demostrado Hans Frauenfelder, de Los Alamos National Laboratory, EE.UU., y sus colaboradores, quienes han estudiado la mioglobina en medio acuoso tanto experimental como teóricamente. El modelo “hidratado” permite explicar mejor la dependencia con la temperatura y con el tiempo del paso de monóxido carbónico a través de la mioglobina, explicando la dependencia no exponencial del tiempo de relajación tras su fotodisociación. Lo han publicado en Hans Frauenfelder et al. “A unified model of protein dynamics,” PNAS, Published online before print February 27, 2009 (es gratuito, open access).

La figura de arriba-derecha, extraída del artículo, muestra la mioglobina (globular) rodeada de una capa de moléculas de agua, utilizada en las simulaciones por ordenador. Las figuras de arriba-izquierda muestran como se estudia la molécula normalmente (figuras extraídas del famoso libro de Lehninger).

Las proteínas son sistemas dinámicos que interactúan fuertemente con su entorno. La mayoría de los libros de texto muestran las proteínas en una única conformación y “desnudas”, sin su envoltura de hidratación ni el disolvente en el que están disueltas, y mucho menos se mencionana las fluctuaciones de estos. Esta visión “pasiva” de la molécula contrasta con la visión “dinámica” que Frauenfelder y sus colaboradores proponen en lo que llaman su modelo unificado de la dinámica proteíca.

dibujo20090305conformationfluctuationsinenergylandscapemyoglobinLas fluctuaciones del disolvente potencian y controlan los movimientos a gran escala y los cambios de forma (conformación) de la proteína. Además, los movimientos de la envolvente hidratada de la molécula potencian y controlan los movimientos internos de la proteína, como la migración de ligandos. En el caso de la mioglobina, estudiada por los autores, la envolvente hidratada está formada por 2 capas de moléculas de agua, con más de 200 moléculas, y es importante recordar que la versión no hidratada de la molécula no funciona. Más aún, durante la función proteíca, la forma (conformación) de la proteína no es única, sino que sufre importantes cambios, en gran parte influidos por las propias fluctuaciones del disolvente y de la envolvente hidratada.

Los cambios en forma (conformacionales) de la proteína se pueden representar en un espacio de energía (energy landscape). Cada posible conformación de la proteína viene caracterizada por un mínimo local de energía, los picos que muestra la figura (A) de la izquierda (con muchos picos localizados en mínimos más anchos). Durante la función bioquímica de la proteína, se producen fluctuaciones conformacionales (ilustradas en la figura (B) de la izquierda) que se pueden representar como un movimiento de un punto a otro en el espacio energético de conformaciones (en la figura, una proyección bidimensional del espacio “real” que tiene cientos de dimensiones). Estos movimientos son similares a caminos aleatorios en este espacio y dos proteínas no siguen exactamente el mismo camino (luego no tienen exactamente la misma estructura). Por ello se han de aplicar técnicas estadísticas para promediar el comportamiento de una muestra de proteínas observada en experimentos.

Pronto, los libros de texto de bioquímica tendrán que ser cambiados para incorporar los descubrimientos de este interesante artículo, cuya lectura recomiendo a todos los estudiantes y/o profesores de bioquímica (aprovechad que es de acceso gratuito). El “sacrosanto” de una conformación, una función, es como el borracho que pierde las llaves y las busca debajo de la farola, porque allí hay luz.

Cuánto durarán las reservas de uranio al ritmo actual de consumo

Buena pregunta, ahora que la energía nuclear está siendo reivindicada por muchos ecologistas. Las estimaciones de la Agencia de la Energía Nuclear (Nuclear Energy Agency, NEA) sobre los recursos de uranio económicamente explotables, si son correctos, indican que, al ritmo actual de consumo, hay uranio para unos 200 años.

Actualmente se producen unos 2.8 billones (con “b”) de kilowatios-hora de electricidad al año en reactores de agua ligera (LWR) que utilizan como combustible uranio poco enriquecido (LEU). Se necesitan unas 10 toneladas métricas de uranio natural para obtener 1 tonelada métrica de LEU, que permite generar unos 400 millones de kilowatios-hora de electricidad. Los reactores actuales requieren unas 70 mil toneladas métricas de uranio natural al año. La NEA ha identificado reservas naturales de uranio por un total de 5.5 millones de toneladas métricas y estima que existen unos 10.5 millones adicionales aún por descubrir, lo que garantiza uranio, al consumo actual, durante 230 años. Posiblemente estos datos son estimaciones a la baja. Más aún, las tecnologías de reactores actuales pueden reducir el consumo de LEU hasta la mitad, con lo que su incorporación futura en los reactores actuales podría duplicar la vida de las reservas. Por supuesto, en los próximos 50 años, los avances en los reactores que reciclan el uranio (“fuel-recycling fast breeder reactors”), cuya consumo de uranio es inferior al 1% del consumo actual incrementará mucho la vida útil de las reservas (al ritmo actual hasta unos 30 mil años).

Finalmente, un futuro encarecimiento del uranio permitirá explotar reservas que actualmente no son económicamente rentables. El caso ideal sería la extracción del uranio del agua del mar, que contiene unos 4500 millones de toneladas métricas de uranio. Se podrían extender las reservas actuales hasta unos 60 mil años (al consumo actual).

Nos lo cuenta Steve Fetter, decano de la University of Maryland’s School of Public Policy, en el número de marzo de 2009 de la revista Scientific American (pág. 84).

PS: Comentarios críticos a esta entrada en Menéame con referencias a la Agencia Internacional de la Energía (AIE) cuyas estimaciones para las reservas de uranio son más pesimistas (entre 50 y 80 años).

El nanotubo de menor radio posible tiene una sección cuadrada

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Los famosos nanotubos de carbono no son los únicos nanotubos posibles. Muchos metales permiten “fabricar” nanohilos huecos cuya sección transversal tiene muy pocos átomos. Investigadores brasileños han observado con un microscopio electrónico de transmisión de alta resolución (HRTEM) los nanohilos de menor diámetro hasta el momento con una sección transversal de sólo 4 átomos de plata. En el vídeo podéis observarlos “en vivo y en directo.” El diámetro del nanotubo cuadrado es inferior a 1 nanómetro. El descubrimiento nanotubos metálicos de sección transversal cuadrada es una gran sorpresa para todos los nanotecnólogos. Nos lo cuentan en “Brazilian research group discovers new family of metallic nanotubes,” January 27, 2009 , quienes se hancen eco del artículo técnico de M. J. Lagos et al., “Observation of the smallest metal nanotube with a square cross-section,” Nature Nanotechnology, Published online: 25 January 2009 .

El estudio ha sido coordinado por los profesores Daniel Ugarte y Douglas Soares Galvão de Unicamp (Universidad del Estado de Campinas, Brasil) que han estudiado cómo se deforman por estrechamiento nanohilos de plata hasta su ruptura. Durante este proceso se forman espontáneamente estructuras huecas (nanotubos) cuya sección transversal es cuadrada. La sorpresa ha sido observar que estas estructuras tienen sólo 4 átomos. Nadie pensaba que estructuras así pudieran existir.

¿Cómo han logrado grabar en vídeo la formación de nanotubos tan pequeños? Han utilizado una técnica de microscopía que utiliza radiación sincrotrón (han utilizado las facilidades del Laboratorio de Luz Sincrotrón de Brasil, LNLS) que se desarrolló en la Universidad de Cambridge en 2007 (“Nanotube formation captured on video,” March 2nd, 2007 ). 

En palabras de los propios autores:

“We report the spontaneous formation of the smallest possible metal nanotube with a square cross-section during the elongation of silver nanocontacts. Ab initio calculations and molecular simulations indicate that the hollow wire forms because this configuration allows the surface energy to be minimized, and also generates a soft structure capable of absorbing a huge tensile deformation.”

“This hollow or tubular atomic arrangement is completely unexpected and is formed when nanowires are subjected to a high rate of stretching”, afirma el prof. Ugarte.

“Theoretical calculations methods suggest that the stability of these structures could be the result of a fortuitous combination of size and high stress regime”, afirma el prof. Galvão.

En el vídeo de abajo tenéis los resultados de las posibles configuraciones de la sección transversal de los nanotubos de plata estudiados según los cálculos teóricos desarrollados por los propios autores. Lo dicho, espectacular.